2024年02月14日 |
東北大、ペプチドのピンポイント修飾を実現 |
【カテゴリー】:ファインケミカル 【関連企業・団体】:東北大学 |
ペプチド構造は、さまざまなタンパク質や生物活性物質を構成している。ペプチドを精密に構造修飾することができれば、創薬研究や生命現象の解明の進展が期待できる。しかし、ペプチドには多数の反応性官能基が存在するため、特定の位置だけを狙った均一な修飾は容易ではなかった。 東北大学大学院薬学研究科の金本和也助教らの研究グループは13日、ペプチド鎖に通常1カ所しか存在しないN末端をピンポイントに修飾する触媒反応の開発に成功したと発表した。 リシン残基をはじめとする反応性の高いアミノ酸残基の存在下でも、N末端のみでピンポイントで反応を行うことができる。本研究成果は、ペプチド構造改変法としての創薬研究への利用や、蛍光性分子の導入によるイメージングなどにより、さまざまな生命科学研究に寄与するものと期待される。 同研究成果は科学誌「 Angewandte Chemie International Edition 」(1月28日付)にオンライン掲載された。 ニュースリリース参照 https://www.tohoku.ac.jp/japanese/newimg/pressimg/tohokuuniv_press0213_02web_Peptides.pdf |